Struktur dan fungsi
Hemoglobin adalah metaloprotein yang terkandung dalam sel darah merah, bertanggung jawab untuk mengangkut oksigen dalam aliran darah.Pada kenyataannya, oksigen hanya sedikit larut dalam air; oleh karena itu, jumlah yang terlarut dalam darah (kurang dari 2% dari total) tidak cukup untuk memenuhi kebutuhan metabolisme jaringan. Oleh karena itu, kebutuhan akan pembawa tertentu jelas terlihat.
Dalam aliran darah, oksigen tidak dapat mengikat secara langsung dan reversibel ke protein, seperti yang terjadi pada logam seperti tembaga dan besi.Tidak mengherankan, di pusat setiap subunit protein hemoglobin, terbungkus cangkang protein, kita menemukan apa yang disebut prostetik. kelompok EME, dengan hati logam diwakili oleh atom besi dalam keadaan oksidasi Fe2 + (keadaan tereduksi), yang mengikat oksigen secara reversibel.
Analisis darah
- Nilai hemoglobin normal dalam darah: 13-17 g / 100 ml
Pada wanita nilainya rata-rata 5-10% lebih rendah daripada pria.
Kemungkinan Penyebab Hemoglobin Tinggi
- Polisitemia
- Perpanjangan tinggal di dataran tinggi
- Penyakit paru-paru kronis
- Penyakit jantung
- Doping darah (penggunaan eritropoietin dan turunannya atau zat yang meniru tindakannya)
Kemungkinan Penyebab Hemoglobin Rendah
- anemia
- Kekurangan zat besi (defisiensi zat besi)
- Pendarahan berlebihan
- Karsinoma
- Kehamilan
- Thalasemia
- luka bakar
Kandungan oksigen dalam darah karena itu diberikan oleh penjumlahan dari jumlah kecil terlarut dalam plasma dengan fraksi terikat besi hemoglobin.
Lebih dari 98% oksigen yang ada dalam darah terikat pada hemoglobin, yang selanjutnya bersirkulasi dalam aliran darah yang dialokasikan di dalam sel darah merah. Oleh karena itu, tanpa hemoglobin, eritrosit tidak dapat melakukan tugasnya sebagai pengangkut oksigen dalam darah.
Mengingat peran sentral logam ini, sintesis hemoglobin membutuhkan asupan zat besi yang cukup dalam makanan. Sekitar 70% dari zat besi yang ada dalam tubuh sebenarnya terkandung dalam kelompok heme hemoglobin.
Hemoglobin terdiri dari 4 subunit yang secara struktural sangat mirip dengan mioglobin *.
* Sementara hemoglobin mengangkut oksigen dari paru-paru ke jaringan, mioglobin membawa oksigen yang dilepaskan oleh hemoglobin ke berbagai organel seluler yang menggunakannya (misalnya mitokondria).
Hemoglobin adalah metalloprotein yang besar dan kompleks, ditandai oleh empat rantai protein globular yang masing-masing melilit gugus heme yang mengandung Fe2+.
Untuk setiap molekul hemoglobin karena itu kami menemukan empat kelompok heme yang terbungkus dalam rantai protein globular relatif. Karena ada empat atom besi di setiap molekul hemoglobin, setiap molekul hemoglobin dapat mengikat empat atom oksigen pada dirinya sendiri, menurut reaksi reversibel:
Hb + 4O2 → Hb (O2) 4
Seperti diketahui sebagian besar, tugas hemoglobin adalah mengambil oksigen di paru-paru, melepaskannya ke sel-sel yang membutuhkannya, mengambil karbon dioksida dari mereka dan melepaskannya ke paru-paru di mana chilo dimulai lagi.
Selama perjalanan darah di kapiler alveoli paru, hemoglobin mengikat oksigen pada dirinya sendiri, yang kemudian dilepaskan ke jaringan dalam sirkulasi perifer. Pertukaran ini terjadi karena ikatan oksigen dengan besi golongan EME labil dan sensitif terhadap banyak faktor, yang terpenting adalah tegangan atau tekanan parsial oksigen.
Pengikatan oksigen ke hemoglobin dan efek Bohr
Di paru-paru, tekanan oksigen plasma meningkat karena difusi gas dari alveoli ke darah (↑ PO2); peningkatan ini menyebabkan hemoglobin terikat kuat pada oksigen; sebaliknya terjadi di jaringan perifer, di mana konsentrasi oksigen terlarut dalam darah menurun (↓ PO2) dan tekanan parsial karbon dioksida meningkat (↑ CO2); ini menginduksi hemoglobin untuk melepaskan oksigen dan menjadi bermuatan CO2. Menyederhanakan konsep sebanyak mungkin, semakin banyak karbon dioksida yang ada dalam darah, semakin sedikit oksigen yang terikat pada hemoglobin.
Meskipun jumlah oksigen terlarut secara fisik dalam darah sangat rendah, karena itu memainkan peran mendasar. Faktanya, kuantitas ini sangat mempengaruhi kekuatan ikatan antara oksigen dan hemoglobin (serta mewakili "nilai referensi penting dalam mengatur ventilasi paru).
Meringkas semuanya dengan grafik, jumlah oksigen yang terkait dengan hemoglobin tumbuh dalam kaitannya dengan pO2 mengikuti kurva sigmoid:
Fakta bahwa daerah plateu begitu besar menempatkan margin keamanan yang penting pada saturasi maksimum hemoglobin selama perjalanan ke paru-paru Meskipun pO2 pada tingkat alveolar biasanya sama dengan 100 mm Hg, mengamati gambar yang kita catat sebenarnya bagaimana bahkan tekanan parsial oksigen sama dengan 70 mmHg (kejadian khas beberapa penyakit atau tinggal di tempat tinggi), persentase hemoglobin jenuh tetap mendekati 100%.
Pada daerah kemiringan maksimum, ketika tegangan parsial oksigen turun di bawah 40 mmHg, kemampuan hemoglobin untuk mengikat oksigen turun secara tiba-tiba.
Dalam kondisi istirahat, PO2 dalam cairan intraseluler kira-kira 40 mmHg; di lokasi ini, karena hukum gas, oksigen terlarut dalam plasma berdifusi menuju jaringan miskin O2, melintasi membran kapiler.Akibatnya, tekanan plasma O2 turun lebih lanjut dan ini mendukung pelepasan oksigen dari hemoglobin. . Sebaliknya, selama aktivitas fisik yang intens, tekanan oksigen dalam jaringan turun menjadi 15 mmHg atau kurang, akibatnya darah sangat kehabisan oksigen.
Untuk apa yang telah dikatakan, dalam kondisi istirahat sejumlah penting hemoglobin teroksigenasi meninggalkan jaringan, tetap tersedia jika diperlukan (misalnya untuk mengatasi peningkatan metabolisme yang tiba-tiba di beberapa sel).
Garis padat yang ditunjukkan pada gambar di atas disebut kurva disosiasi hemoglobin; itu biasanya ditentukan secara in vitro pada pH 7,4 dan pada suhu 37 ° C.
Efek Bohr memiliki konsekuensi baik pada asupan O2 di tingkat paru-paru dan pelepasannya di tingkat jaringan.
Dimana ada lebih banyak karbon dioksida terlarut dalam bentuk bikarbonat, hemoglobin melepaskan oksigen lebih mudah dan menjadi bermuatan karbon dioksida (dalam bentuk bikarbonat).
Efek yang sama diperoleh dengan mengasamkan darah: semakin pH darah menurun dan semakin sedikit oksigen yang tetap terikat pada hemoglobin; tidak mengherankan, dalam darah karbon dioksida dilarutkan terutama dalam bentuk asam karbonat, yang terdisosiasi.
Untuk menghormati penemunya, efek pH atau karbon dioksida pada disosiasi oksigen dikenal sebagai efek Bohr.
Seperti yang diantisipasi, dalam lingkungan asam, hemoglobin melepaskan oksigen lebih mudah, sementara di lingkungan dasar ikatan dengan oksigen lebih kuat.
Faktor lain yang mampu mengubah afinitas hemoglobin terhadap oksigen termasuk suhu. Secara khusus, afinitas hemoglobin terhadap oksigen menurun dengan meningkatnya suhu tubuh. Hal ini terutama menguntungkan selama bulan-bulan musim dingin dan musim semi, karena suhu darah paru (berhubungan dengan udara lingkungan eksternal) lebih rendah daripada yang dicapai dalam jaringan, di mana pelepasan oksigen oleh karena itu difasilitasi.
2.3 difosfogliserat adalah zat antara dalam glikolisis yang mempengaruhi afinitas hemoglobin terhadap oksigen. Jika konsentrasinya dalam sel darah merah meningkat, afinitas hemoglobin terhadap oksigen menurun, sehingga memudahkan pelepasan oksigen ke jaringan. Tidak mengherankan, konsentrasi eritrosit peningkatan 2,3 difosfogliserat, misalnya pada anemia, insufisiensi kardio-paru dan selama tinggal di ketinggian.
Secara umum, efek 2,3 bifosfogliserat relatif lambat, terutama jika dibandingkan dengan respons cepat terhadap perubahan pH, suhu, dan tekanan parsial karbon dioksida.
Efek Bohr sangat penting selama kerja otot yang intens; dalam kondisi seperti itu, pada kenyataannya, di jaringan yang paling terpapar stres ada peningkatan lokal dalam suhu dan tekanan karbon dioksida, oleh karena itu keasaman darah. Seperti dijelaskan di atas, semua ini mendukung pelepasan oksigen ke jaringan, menggeser kurva disosiasi hemoglobin ke kanan.
